DLAT

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1FYC, 1Y8N, 1Y8O, 1Y8P, 2DNE, 2PNR, 2Q8I, 3B8K, 3CRK, 3CRL

Ідентифікатори

Символи

DLAT, DLTA, PDC-E2, PDCE2, dihydrolipoamide S-acetyltransferase, Dihydrolipoyl transacetylase, E2

Зовнішні ІД

OMIM: 608770 MGI: 2385311 HomoloGene: 6814 GeneCards: DLAT

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity • acyltransferase activity • identical protein binding • dihydrolipoamide S-acyltransferase activity
Клітинна компонента	• mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex • myelin sheath • pyruvate dehydrogenase complex • мітохондріальний матрикс • мітохондрія
Біологічний процес	• цикл трикарбонових кислот • regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • сон • pyruvate metabolic process • glucose metabolic process • обмін речовин • acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • cellular nitrogen compound metabolic process • carbohydrate metabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


1737


235339

Ensembl


ENSG00000150768


ENSMUSG00000000168

UniProt


P10515


Q8BMF4

RefSeq (мРНК)


NM_001931


NM_145614

RefSeq (білок)

NP_001922 NP_001358960 NP_001358961 NP_001358962 NP_001358963
NP_001358964 NP_001358965 NP_001358966 NP_001358967 NP_001358968 NP_001358969 NP_001358970 NP_001358971


NP_663589

Локус (UCSC)

Хр. 11: 112.02 – 112.06 Mb

Хр. 9: 50.55 – 50.57 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

DLAT (англ. Dihydrolipoamide S-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 647 амінокислот, а молекулярна маса — 68 997^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWRVCARRAQ	NVAPWAGLEA	RWTALQEVPG	TPRVTSRSGP	APARRNSVTT
GYGGVRALCG	WTPSSGATPR	NRLLLQLLGS	PGRRYYSLPP	HQKVPLPSLS
PTMQAGTIAR	WEKKEGDKIN	EGDLIAEVET	DKATVGFESL	EECYMAKILV
AEGTRDVPIG	AIICITVGKP	EDIEAFKNYT	LDSSAAPTPQ	AAPAPTPAAT
ASPPTPSAQA	PGSSYPPHMQ	VLLPALSPTM	TMGTVQRWEK	KVGEKLSEGD
LLAEIETDKA	TIGFEVQEEG	YLAKILVPEG	TRDVPLGTPL	CIIVEKEADI
SAFADYRPTE	VTDLKPQVPP	PTPPPVAAVP	PTPQPLAPTP	SAPCPATPAG
PKGRVFVSPL	AKKLAVEKGI	DLTQVKGTGP	DGRITKKDID	SFVPSKVAPA
PAAVVPPTGP	GMAPVPTGVF	TDIPISNIRR	VIAQRLMQSK	QTIPHYYLSI
DVNMGEVLLV	RKELNKILEG	RSKISVNDFI	IKASALACLK	VPEANSSWMD
TVIRQNHVVD	VSVAVSTPAG	LITPIVFNAH	IKGVETIAND	VVSLATKARE
GKLQPHEFQG	GTFTISNLGM	FGIKNFSAII	NPPQACILAI	GASEDKLVPA
DNEKGFDVAS	MMSVTLSCDH	RVVDGAVGAQ	WLAEFRKYLE	KPITMLL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як цикл трикарбонових кислот, вуглеводний обмін, обмін глюкози, ацетилювання. Локалізований у мітохондрії.

Література

Hiromasa Y., Fujisawa T., Aso Y., Roche T.E. (2004). Organization of the cores of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex formed by E2 and E2 plus the E3-binding protein and their capacities to bind the E1 and E3 components. J. Biol. Chem. 279: 6921—6933. PMID 14638692 DOI:10.1074/jbc.M308172200
Patel M.S., Korotchkina L.G., Sidhu S. (2009). Interaction of E1 and E3 components with the core proteins of the human pyruvate dehydrogenase complex. J. Mol. Catal., B Enzym. 61: 2—6. PMID 20160912 DOI:10.1016/j.molcatb.2009.05.001
Kato M., Chuang J.L., Tso S.C., Wynn R.M., Chuang D.T. (2005). Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex. EMBO J. 24: 1763—1774. PMID 15861126 DOI:10.1038/sj.emboj.7600663
Devedjiev Y., Steussy C.N., Vassylyev D.G. (2007). Crystal structure of an asymmetric complex of pyruvate dehydrogenase kinase 3 with lipoyl domain 2 and its biological implications. J. Mol. Biol. 370: 407—416. PMID 17532006 DOI:10.1016/j.jmb.2007.04.083
Kato M., Li J., Chuang J.L., Chuang D.T. (2007). Distinct structural mechanisms for inhibition of pyruvate dehydrogenase kinase isoforms by AZD7545, dichloroacetate, and radicicol. Structure. 15: 992—1004. PMID 17683942 DOI:10.1016/j.str.2007.07.001

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2896 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, P10515 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.