Prolina

Ten artykuł dotyczy aminokwasu. Zobacz też: inne znaczenia skrótu "PRO".

Prolina

Nazewnictwo

Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
kwas (S)-pirolidyno-2-karboksylowy
Inne nazwy i oznaczenia
L-prolina, Pro, P

Ogólne informacje

Wzór sumaryczny

C₅H₉NO₂

Masa molowa

115,13 g/mol

Wygląd

krystaliczne ciało stałe

Identyfikacja

Numer CAS

147-85-3 (L-prolina)
344-25-2 (D-prolina)
609-36-9 racemat

PubChem

614

DrugBank

NUTR00047

SMILES
OC(=O)[C@@H]1CCCN1

InChI
InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)
InChIKey
ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N

Właściwości

Temperatura topnienia	221 °C (L-prolina^[1])
Kwasowość (pK_a)	pK_a₁: 2,0, pK_a₂: 10,5^[1]
Punkt izoelektryczny	6,30

Niebezpieczeństwa
Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich

Globalnie zharmonizowany system klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
Substancja nie jest klasyfikowana jako niebezpieczna według kryteriów GHS (na podstawie podanej karty charakterystyki).

Europejskie oznakowanie substancji
oznakowanie ma znaczenie wyłącznie historyczne
Substancja nie jest klasyfikowana jako niebezpieczna według europejskich kryteriów (na podstawie podanej karty charakterystyki).

Numer RTECS	TW3584000

Podobne związki

hydroksyprolina

Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Multimedia w Wikimedia Commons

Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30^[1].

Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).

Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.

Katabolizm

Katabolizm proliny zachodzi w mitochondriach. Nie ulega ona transaminacji i musi być najpierw przekształcona do glutaminianu^[2].

Początkowo prolina utleniana jest do Δ¹-pyrolino-5-karboksylanu, reakcja ta katalizowana przez dehydrogenazę prolinową, której koenzymem jest NAD⁺. Przekształca się on w γ-semialdehyd L-glutaminowy^[2].

γ-semialdehyd L-glutaminowy ulega utlenieniu do L-glutaminianu przy udziale dehydrogenazy Δ¹-pyrolino-5-karboksylowej (zwanej również dehydrogenazą semialdehydo-L-glutaminianowej), której koenzymem jest NAD⁺^[2].

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny^[2]

Hiperprolinemia typu I - defekt metaboliczny dehydrogenazy prolinowej
Hiperprolinemia typu II - defekt metaboliczny dehydrogenazy Δ¹-pyrolino-5-karboksylowej

Przypisy

↑ ^a ^b ^c CRC Handbook of Chemistry and Physics. Wyd. 83. Boca Raton: CRC Press, 2003, s. 7-1.
↑ ^a ^b ^c ^d Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów, [w:] Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W. i inni, Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 379, 381, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).