ATP citratna lijaza

ATP citratna lijaza
Kristalna struktura skraćene ljudske ATP-citratne lijaze.[1]
Identifikatori
SimbolACLY
Entrez47
HUGO115
OMIM108728
RefSeqNM_001096
UniProtP53396
Ostali podaci
EC broj2.3.3.8
LokusHromozom 17 q21.2

ATP citratna lijaza je enzim koji posreduje jedan važan korak u biosintezi masnih kiselina.[2] ATP citratna lijaza je veza između metabolizma ugljenih hidrata (kojim se oslobađa energija) i produkcije masnih kiselina.[1]

Funkcija

ATP citratna lijaza je primarni enzim odgovoran za sintezu citosolnog acetil-KoA u mnogim tkivima. Ovaj enzim je tetramer identičnih podjedinica. Produkat, acetil-KoA, se koristi u nekoliko biosintetičkih puteva, uključujući lipogenezu i holesterogenezu.[3] Aktivira ga insulin.[4] ATP-citratna lijaza je takođe odgovorna za katalizu konverzije citrata i KoA u acetil-KoA i oksaloacetat, uz ATP hidrolizu.[1]

Reakcija

U prisustvu ATP-a i koenzima A, citratna lijaza katalizuje odvajanje citrata čime nastaju acetil KoA, oksaloacetat, ADP, i ortofosfat:

citrat + ATP + KoA + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } oksaloacetat + Acetil-KoA + ADP + Pi.

Ovaj enzim je ranije bio klasifikovan kao EC 4.1.3.8.[5]

Lokacija

Ovaj enzim se nalazi u citosolu biljki[6] i životinja.

Reference

  1. ^ а б в PDB: 3MWE​; Sun T, Hayakawa K, Bateman KS, Fraser ME (2010). „Identification of the citrate-binding site of human ATP-citrate lyase using X-ray crystallography”. J. Biol. Chem. 285 (35): 27418—27428. PMC 2930740 Слободан приступ. PMID 20558738. doi:10.1074/jbc.M109.078667. 
  2. ^ Elshourbagy NA, Near JC, Kmetz PJ, Wells TN, Groot PH, Saxty BA, Hughes SA, Franklin M, Gloger IS (1992). „Cloning and expression of a human ATP-citrate lyase cDNA”. Eur. J. Biochem. 204 (2): 491—499. PMID 1371749. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb16659.x. 
  3. ^ „Entrez Gene: ATP citrate lyase”. 
  4. ^ Guay C, Madiraju SR, Aumais A, Joly E, Prentki M (2007). „A role for ATP-citrate lyase, malic enzyme, and pyruvate/citrate cycling in glucose-induced insulin secretion”. J. Biol. Chem. 282 (49): 35657—35665. PMID 17928289. doi:10.1074/jbc.M707294200. 
  5. ^ ATP+Citrate+Lyase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  6. ^ Fatland BL, Ke J, Anderson MD, Mentzen WI, Cui LW, Allred CC, Johnston JL, Nikolau BJ, Wurtele ES (2002). „Molecular characterization of a heteromeric ATP-citrate lyase that generates cytosolic acetyl-coenzyme A in Arabidopsis”. Plant Physiol. 130 (2): 740—756. PMC 166603 Слободан приступ. PMID 12376641. doi:10.1104/pp.008110. 

Literatura

  • Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (2003). „Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta deviation”. Proteins. 50 (3): 437—450. PMID 12557186. doi:10.1002/prot.10286. 
  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • ATP Citrate Lyase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • Ramachandran Plot of ATP Citrate Lyase
  • p
  • r
  • u
2.3.1: osim amino-acilne grupe2.3.2: Aminoaciltransferaze2.3.3: konverzija u alkil pri transferu
Citrat sintaza - ATP citratna lijaza - HMG-KoA sintaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6